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本文目录一览：
- 1、蛋白质的α螺旋结构有何特点
- 2、蛋白质中α螺旋与β螺旋的区别?
- 3、α螺旋的概述
- 4、α螺旋的详解
蛋白质的α螺旋结构有何特点
α螺旋是蛋白质中常见的一种二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，顺时针走向，即右手螺旋结构，故A错；螺旋是靠链内氢键维持的，故B正确。
a螺旋的结构特点有：螺旋方向与长轴平行；靠氢键维系。
【答案】：C α-螺旋走向为右手螺旋，氨基酸侧链伸向螺旋外侧。每6个氨基酸残基螺旋上升一圈，肽链中的全部肽键都可形成氢键，以稳固α-螺旋结构。α-螺旋结构中不含有脯氨酸。
（1）a－螺旋是蛋白质中最常见、最典型、含量最丰富的二级结构元件。肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。
蛋白质中α螺旋与β螺旋的区别?
1、β折叠结构与α螺旋结构的差异是α螺旋结构肽链是卷曲的棒状螺旋、而β折叠结构的肽链几乎是完全伸展的，临近两链以相同或相反方向平行排列成片状。
2、α链，β链都是蛋白质二级结构的一种折叠方式。
3、α螺旋、β折叠、β转角是蛋白质的二级结构。
4、螺旋的盘绕方式一般有右手旋转和左手旋转，在蛋白质分子中实际存在的是右手螺旋。β-折叠的结构要点：折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链或相邻肽链的另一个酰胺氢之间形成的氢键维持的。
α螺旋的概述
α-螺旋（α-helix）：蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。
α螺旋是存在于各种天然蛋白质中的一种特定的螺旋状肽链立体结构（见图）。由于羊毛和皮革等工业的需要，英美科学家自20世纪30年代始就利用X射线衍射技术研究毛、发、蹄、皮等不溶性蛋白质，发现它们都有有规则的立体结构。
α螺旋只是蛋白质的一种二级结构类型。氢键的方向与螺旋长轴基本平行，氢键是一种很弱的次级键，但由于主链上所有肽键都参与了氢键的形成，所以a螺旋很稳定。
α-螺旋结构在DNA结合基序(DNA binding motifs)中有非常重要的作用，比如在锌指结构，亮氨酸拉链，螺旋-转角-螺旋等基序中都含有α-螺旋结构。
在古典的右手α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm.a-螺旋（a-helix）是蛋白质中最常见、最典型、含量最丰富的二级结构元件。
α螺旋的详解
α螺旋只是蛋白质的一种二级结构类型。氢键的方向与螺旋长轴基本平行，氢键是一种很弱的次级键，但由于主链上所有肽键都参与了氢键的形成，所以a螺旋很稳定。
α-螺旋结构是蛋白质二级结构的主要形式之一。指多肽链主链围绕中心轴呈有规律的螺旋式上升，每6 个胺基酸残基螺旋上升一圈，向上平移0.54nm，故螺距为0.54nm，两个胺基酸残基之间的距离为0.15nm。
α-螺旋是α-系螺旋的一种，α-系螺旋可用下列通式表示：圈内原子数为3n+4，当n=3时，即为α-螺旋。由于α-螺旋圈内原子数为13，从而α-螺旋也写作：613。当n=2时，即为010螺旋。
每个螺旋含有6个氨基酸残基，螺距为0.54nm，氨基酸之间的轴心距为0.15nm。α-螺旋结构的稳定主要靠链内氢键，每个氨基酸的N—H与前面第4个氨基酸的C=O形成氢键。天然蛋白质的α-螺旋结构大都为右手螺旋。
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